Proteinase K
Proteinase K ist eine hochaktive und stabile Protease mit sehr geringer Schnittspezifität. Das
Enzym gehört zur Gruppe der subtilisin verwandten Serinproteasen und wird deshalb durch PMSF stark inhibiert.
Qualitätstests:
- Chromatographisch gereinigt und lyophilisiert
- RNase: nicht nachweisbar
- DNase: nicht nachweisbar
- Exonuklease: nicht nachweisbar
Jede Charge Proteinase K wird auf das Vorhandensein von Pilz- und Bakterien-DNA getestet. Darüber hinaus wird der spezifische Aktivität Assay jeder Charge des Enzyms durchgeführt.
Agarose für die Gelelektrophorese
Trennbereich in Agarose Gel:
DNA: ca. 0.05 kbp – 50 kbp
RNA: ca. 0.30 kb – 20 kb
Geliertemperatur: ≤ 37 °C
Schmelztemperatur: ≤ 90 °C
Elektroendosmose: ≤ 0.140
Gelstärke (1.5 %): ≥ 2300 g / cm2
Sulfatgehalt: ≤ 0.10 %
Rinderserumalbumin - BSA
BSA (Bovine Serum Albumin) wird oft mit Restriktionsenzymen geliefert. Es verhindert die Anlagerung des Enzyms an den Wänden der Reaktionsgefäße. BSA stabilisiert auch Proteine während der
Inkubation.
wichtiger Co-Faktor in biologischen Assays or der Diagnostik
Deoxyribonuclease I - DNase I
DNase I ist eine Endonuklease aus Rinderpankreas, die Doppel- und Einzelstrang-DNA in Oligo- und Mononukleotide hydrolisiert
IPTG
IPTG bindet an den lacl-Repressor
Proteinase K ist eine hochaktive und stabile Protease mit sehr geringer Schnittspezifität. Das Enzym gehört zur Gruppe der subtilisin verwandten Serinproteasen und wird deshalb durch PMSF stark
inhibiert.
T 4 DNA Ligase
Klonierung oder einer künstlichen Gensynthese zur Ligation zweier DNA-Doppelstränge
X-Gal
Identifizierung von lacZ+ Bakterien
zur Detektion bakterieller Verunreinigungen